Активированная хемилюминесценция как метод изучения свободнорадикальных реакций в клетках и тканях

Тип работы:
Диссертация
Предмет:
Биофизика
Страниц:
204
Узнать стоимость новой

Детальная информация о работе

Выдержка из работы

1.1. Актуальность исследования

Хорошо известно, что в патогенезе многих болезней и патологических процессов важную роль играет оксидативный стресс (т.е. избыточный уровень радикалов в клетке) [109,115,132,140,158,170,215,227,231,233,240,242,250,251, 293,294,297,304,313]. Между тем, прямых методов обнаружения радикалов в клетках и тканях немного, и среди них значительное место принадлежит методу хемилюминесценции (ХЛ) [349,351], прежде всего — ХЛ в присутствии химических активаторов люминола и люцигенина, а также физических активаторов, таких как родамин Ж и производные кумаринов, прежде всего С-525 [88,267]. В последние годы появилось большое число работ, где активированная хемилюминесценция использовалась в медико-биологических исследованиях и в целях клинического лабораторного анализа. Наибольшее число публикаций в этой области посвящено изучению активности фагоцитов крови методом люминол-зависимой ХЛ и определению общей антиоксидантной активности плазмы или сыворотки крови пациентов при различных заболеваниях. В ряде работ изучалась железо-индуцированная хемилюминесценция сыворотки и плазмы крови как метод определения окисляемости липопротеинов. Однако эти методы, которым можно дать общее название — хемилюминесцентный анализ крови, не получили пока широкого применения в лабораторном клиническом анализе, как нам представляется, в основном из-за отсутствия стандартизации всех процедур и как следствие -плохой сопоставимости данных, полученных в разных лабораториях. Помимо этого каждая группа исследователей использовала, как правило, лишь какой-то один из хемилюминесцентных методов, между тем как разные методы дают представление о различных свободнорадикальных реакциях, и использование всего комплекса методов активированной ХЛ на одних и тех же объектах дало бы значительно больше информации об особенностях оксидативного стресса в той или иной конкретной ситуации. Все это делает необходимым разработку унифицированного метода комплексного хемилюминесцентного анализа крови пациентов в клинике.

В противоположность анализу крови, методы активированной ХЛ по ряду причин пока не получили практически никакого применения в исследованиях других тканей человека и животных. Между тем, исследование свободно-радикальных реакций именно в определенных тканях чрезвычайно важно для изучения самых различных заболеваний, связанных с оксидативным стрессом.

6. ВЫВОДЫ

1. Наиболее информативным о состоянии пациентов в ходе операций на сердце оказался метод люминол-зависимой ХЛ фагоцитов цельной крови. На всех этапах прямой реваскуляризации миокарда в группе неблагополучных пациентов интенсивность ХЛ клеток была достоверно ниже, чем у пациентов без осложнений. В период искусственного кровообращения в обеих группах наблюдалось резкое снижение интенсивности ХЛ клеток, которая восстанавливалась в конце операции. В группе неблагополучных пациентов восстановление выражено хуже, чем у пациентов без осложнений. Изменения железоиндуцированной ХЛ плазмы крови, активированной родамином Ж, в обеих группах пациентов были сходны с изменениями люминол-зависимой ХЛ фагоцитов цельной крови у тех же больных.

2. Антиоксидантная емкость плазмы крови мало менялась как в ходе, так и после операции на сердце. Различия между группами больных были статистически не значимы. Таким образом, в данной клинической ситуации метод определения антиоксидантной емкости плазмы крови оказался неинформативным.

3. Было показано, что кумарин С-525 является эффективным активатором свечения не только при образовании радикалов липидов, но и пероксидных радикалов других органических соединений, при этом степень активации ХЛ зависела от наличия гидрофобной фазы. Применение кумарина как активатора железоиндуцированной ХЛ плазмы крови оказалось невозможным из-за содержащегося в плазме альбумина, который взаимодействует с кумарином и резко снижает интенсивность ХЛ.

4. Люминол и кумарин С-525 оказались малопригодными для исследования образования радикалов в изолированных кусочках ткани в силу связывания С-525 с компонентами омывающей жидкости и плохой проницаемости люминола в клетки | 'vsbiblioteka.ru', 25 |.

5. Люцигенин-активированная ХЛ оказалась эффективным методом оценки образования супероксидного радикала в тканях и кашицах, продуцируемого в основном митохондриями. Показаны две составляющие развивающегося свечения: люцигенин-зависимая — ХЛ ткани, регистрируемая только в присутствии кислорода, и люцигенин-независимая — собственная ХЛ омывающего раствора, практически не зависящая от кислорода. Затухание люцигенин-зависимой компоненты при прекращении перемешивания отражало скорость потребления кислорода, которая различна в разных тканях.

6. Биологически значимые концентрации антиоксидантов (< 100 мкМ) не оказывали серьезного влияния на образование первичных (супероксидных) радикалов в клетках тканей.

7. ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

1. Результаты проведенных исследований могут быть использованы для мониторинга состояния пациентов с целью своевременной коррекции лечения.

2. Полученные данные могут являться составной частью лекционных курсов и внедрены в программу практических занятий для студентов медицинских ВУЗов.

3. Разработанная биологическая модель может использоваться при проведении медико-биологических исследований для регистрации и оценки действия разных веществ и условий на образование супероксидного радикала.

Показать Свернуть

Содержание

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

1. ВВЕДЕНИЕ.

1.1. Актуальность исследования.

1.2. Цель и задачи исследования.

1.3. Научная новизна.

1.4. Практическая значимость. Ю

1.5. Положения, выносимые на защиту. Ю

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. Первичные и вторичные свободные радикалы.

2.2. Активные формы кислорода и азота и оксидативный стресс.

2.2.1. Активные формы кислорода.

2.2.2. Монооксид азота и активные формы азота.

2.3. Собственная хемилюминесценция клеток и тканей.

2.3.1. Реакции перекисного окисления липидов.

2.3.2. Кинетика железо-индуцированной хемилюминесценции.

2.3.3. Реакции с участием активных форм кислорода.

2.3.4. Реакции с участием пероксинитрита.

2.4. Активированная хемилюминесценция клеток и тканей.

2.4.1. Люминол-активированная ХЛ.

2.4.2. Люцигенин-активированная ХЛ.

2.4.3. Родамин-активированная ХЛ.

2.4.4. Кумарин-активируемая ХЛ.

2.5. Роль АФК, изучаемых методами хемилюминесценции, при различных патологических состояниях.

2.5.1. Роль АФК при разных патологических состояниях.

2.5.2. Ишемическое повреждение миокарда и мозга и роль оксидативного стресса.

2.5.3. Оксидативный стресс у больных ишемической болезнью сердца во время операции прямой реваскуляризации миокарда в условиях искусственного кровообращения.

3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3.1. Объекты исследования.

3.1.1. Клиническая характеристика больных.

3.1.2. Получение крови и плазмы крови.

3.1.3. Срезы, кашицы и гомогенаты тканей органов крысы.

3.1.4. Выделение митохондрий.

3.1.5. Приготовление эмульсии жирной кислоты и ее гидропероксида.

3.1.6. Приготовление многослойных фосфолипидных липосом.

3.2. Материалы.

3.3. Оборудование.

3.4. Методы.

3.4.1. Клинические лабораторные методы исследования.

3.4.2. Метод люминол-активированной хемилюминесценции.

3.4.3. Метод люцигенин-активированной хемилюминесценции.

3.4.4. Метод родамин Ж-активированной хемилюминесценции.

3.4.5. Метод кумарин-активированной хемилюминесценции.

3.4.6. Флуоресцентный метод.

3.4.7. Спектрофотометрический метод.

3.5. Статистическая обработка результатов.

4. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

4.1. Изучение люминол-зависимой ХЛ фагоцитов цельной крови у больных в периоперационном периоде.

4.1.1. Подбор условий измерения люминол-зависимой ХЛ.

4.1.2. Изменение показателей клинического анализа крови и коагулограммы у больных в периоперационном периоде.

4.1.3. Изменение функционального состояния фагоцитирующих клеток больных в периоперационном периоде.

4.2. Исследование изменения антиоксидантной емкости плазмы крови у больных в периоперационном периоде.

4.2.1. Подбор условий для измерения АОЕ плазмы крови.

4.2.2. Изменение АОЕ плазмы крови у больных в периоперационном периоде.-.

4.3. Изучение железоиндуцированной XJI плазмы крови, активированной родамином Ж, у больных в периоперационном периоде.

4.3.1. Подбор условий.

4.3.2. Изменение активированной родамином Ж XJI плазмы крови у больных в периоперационном периоде.

4.4. Применение активированной кумарином С-525 XJI для изучения реакций с участием пероксильных радикалов в модельных и биологических системах

4.4.1. Изучение образования пероксильных радикалов в плазме крови методом железоиндуцированной КХЛ.

4.4.2. Изучение образования пероксильных радикалов методом КХЛ при разложении трет-бутилгидропероксида.

4.4.3. Изучение образования пероксильных радикалов методом КХЛ при разложении гидропероксида линолевой кислоты.

4.4.4. Изучение влияния взаимодействия бычьего сывороточного альбумина с кумарином С-525 на кумарин-активированную ХЛ.

4.5. Применение активированной ХЛ для изучения образования радикалов в кусочках ткани.

4.5.1. Люминол-активированная ХЛ.

4.5.2. Кумарин-активированная ХЛ.

4.5.3. Люцигенин-активированная ХЛ.

5. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

5.1. Изменения свободнорадикальных процессов у больных в периоперационном периоде.

5.2. Применение кумарина С-525 для изучения реакций с участием пероксильных радикалов в модельных и биологических системах.

5.3. Применение активированной люминолом ХЛ для изучения образования радикалов в кусочках ткани.

5.4. Применение активированной люцигенином ХЛ для изучения образования радикалов в кусочках ткани.

6. ВЫВОДЫ.

Список литературы

1. Антонов А. Р., Бабышкина Ю. Г., Киселев А. Б. Антиоксидантная активность и перекисное окисление липидов у больных с доброкачественными опухолями и раком гортани. // Вестник новых медицинских технологий 2004. № Р. 24.

2. Атанаев Т. Б., Калинин В. В., Шерстнев М. П., Владимиров Ю. А. Активация хемилюминесценции, сопровождающей перекисное окисление липидов в суспензии однослойных липосом. // Биофизика. 1990. № 35 (2). Р. 269−272.

3. Атанаев Т. Б., Шерстнев М. П., Владимиров Ю. А. Две фазы в развитии хемилюминесценции при перекисном окислении липидов инициированном ионами Fe (II). // Биофизика. 1990. № 35(4). Р. 610−613.

4. Васильев Р. Ф. Хемилюминесценция в растворах. // Оптика и спектроскопия. 1965. № 18. Р. 236−244.

5. Васильев Р. Ф., Русина И. Ф. Механизм хемилюминесценции при окислении органических веществ в растворе. // Докл. АН СССР. 1964. № 156. Р. 1402−1405.

6. Владимиров Ю. А., Березин Г. С., Фиш Н. Г., Оксман Т. М., Далин М. В. Сравнительная характеристика биологической активности ишемического токсина и его влияния на хемилюминесценцию плазмы крови. // Бюлл. эксп. биол. и мед. 1981. № 92. Р. 20−22.

7. Владимиров Ю. А., Фархутдинов P.P., Молоденков М. Н. Хемилюминесценция сыворотки крови в присутствии солей двухвалентного железа. // Вопросы Медицинской Химии. 1976. № 22. Р. 216−223.

8. Владимиров Ю. А. Сверхслабые свечения при биохимических реакциях. М.: Наука, 1966.

9. Владимиров Ю. А. Свободные радикалы и антиоксиданты. // Вестн. Росс. Акад. Мед. Наук. 1998. № 7. Р. 43−51.

10. Владимиров Ю. А., Азизова O.A., Деев А. И., Козлов A.B., Осипов А. Н., Рошупкин Д. И. Свободные радикалы в живых системах. Итоги Науки и Техники: серия Биофизика, том. 29. М.: ВИНИТИ, 1992.

11. Владимиров Ю. А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972.

12. Владимиров Ю. А., Болдырев A.A., Деев А. И., Северин С. Е., Хо-Ик J1. Сравнительное изучение действия карнозина и других антиоксидантов на хемилюминесценцию суспензии однослойных липосом в присутствии ионов железа. // Биофизика. 1988. № 33. Р. 140−145.

13. Владимиров Ю. А., Гутенев П. И., Кузнецов П. И. Математическое моделирование кинетики цепного окисления липидов биомембран в присутствии ионов Fe (2+). //Биофизика. 1973. № 18. Р. 1024−1030.

14. Владимиров Ю. А., Корчагина М. В., Оленев В. И. Хемилюминесценция, сопряженная с образованием липидных перекисей в биологических мембранах. VII. Реакция, сопровождающаяся свечением. //Биофизика. 1971. № 16(5). Р. 953.

15. Владимиров Ю. А., Крейнина М. В., Клебанов Г. И., Рибаров С. Р., Бочев П. Г., Бенов Л. Ц. Влияние окисленных фосфолипидов липосомальных мембран на активность полиморфно-ядерных лейкоцитов крови. // Биол. мембраны. 1988. № 5. Р. 1192−1198.

16. Владимиров Ю. А., Литвин Ф. Ф. Исследование сверхслабых свечений в биологических системах. // Биофизика. 1959. № 4. Р. 601−605.

17. Владимиров Ю. А., Львова О. Ф.: Изучение сверхслабых свечений гомогенатов и кашицы печени, in Франк Г. М. (ed): Биофизика клетки. М.: Наука, 1965, 74−83.

18. Владимиров Ю. А., Львова О. Ф. Сверхслабое свечение и окислительное фосфорилирование в митохондриях. // Биофизика. 1964. № 9. Р. 506−507.

19. Владимиров Ю. А., Львова О. Ф., Черемисина З. П. Сверхслабое свечение митохондрий и его связь с ферментативным окислением липидов. // Биохимия. 1966. № 31. Р. 507−514.

20. Владимиров Ю. А., Петренко Ю. М. Определение механизма действия антиоксидантов в липидных системах по параметрам хемилюминесценции в присутствии закисного железа. // Биофизика. 1976. № 21. Р. 424−427.

21. Владимиров Ю. А., Потапенко А. Я. Физико-химические основы фотобиологических процессов. М.: Высш. шк., 1989.

22. Владимиров Ю. А., Потапенко А. Я. Физико-химические основы фотобиологических процессов, ed 2. М.: Дрофа, 2006.

23. Владимиров Ю. А., Проскурнина Е. В. Лекции по медицинской биофизике. М.: Изд-во Московского униврситета, 2007.

24. Владимиров Ю. А., Проскурнина Е. В., Измайлов Д. Ю., Новиков A.A., Брусничкин А., Осипов А. Н., Каган В. Е. Кардиолипин активирует пероксидазную активность цитохрома с, потому что увеличивает доступность гема для Н202. // Биохимия. 2006. № 71. Р. 1225−1233.

25. Владимиров Ю. А., Проскурнина Е. В., Измайлов Д. Ю., Новиков A.A., Брусничкин A.A., Осипов А. Н., Каган В. Е. Механизм активации пероксидазной активности цитохрома с кардиолипином. // Биохимия. 2006. № 71. Р. 1215 1224.

26. Владимиров Ю. А., Сергеев П. В., Сейфулло Р. Д., Руднев Ю. Н. Влияние стероидов на перекисное окисление липидов мембран митохондрий печени. // Молекулярная биология. 1973. № 7. Р. 247−253.

27. Владимиров Ю. А., Суслова Т. Б., Оленев В. И. Хемшпоминесценция, сопряженная с образованием липидных перекисей в биологических мембранах. II. Роль Fe (2+) в разитии цепного окисления липидов и сверхслабого свечения. // Биофизика. 1969. № 14. Р. 836−845.

28. Владимиров Ю. А., Суслова Т. Б., Черемисина З. П. Хемшпоминесценция митохондрий, не связанная с процессами окислительного фосфорилирования. // Биохимия. 1968. № 33. Р. 720−725.

29. Владимиров Ю. А., Тафельштейи Э. Е., Козлов Ю. П. Влияние альфа-токоферола на хемилюминесценцию митохондрий в присутствии Fe (2+). // ДАН СССР. 1969. № 188. Р. 1163−1165.

30. Владимиров Ю. А., Шаров А. П., Малиугин Е. Ф. Хемилюминесценция сыворотки крови в присутствии солей двухвалентного железа. // Биофизика. 1973. № 18. Р. 148−152.

31. Владимиров Ю. А., Шерстнев М. П.: Основы хемилюминесцентного диагноза, in Лопухин, Владимиров (eds): Биофизические методы диагностики. М.: Труды 2-го Московского Медицинского института, 1990,3−40.

32. Владимиров Ю. А., Шерстнев М. П. Хемилюминесценция клеток животных. Итоги Науки и Техники: серия Биофизика, т. 24. М.: ВИНИТИ, 1989.

33. Владимиров Ю. А., Шерстнев М. П., Азимбаев Т. К. Активированная кумарином хемилюминесценция липопротеидов низкой плотности в присутствии двухвалентного железа. // Биофизика. 1995. № 40(2). Р. 323−327.

34. Владимиров Ю. А., Шерстнев М. П., Пирязев А. П. Стимулированная кристаллами сульфата бария хемилюминесценция лейкоцитов цельной крови. // Биофизика. 1989. № 34. Р. 1051−1054.

35. Гукасов В. М., Сергеев П. В., Сейфулло Р. Д., Владимиров Ю. А. Об антиоксидантном действии стероидных гормонов на перекисное окисление липидов мембран митохондрий in vivo и in vitro. //??? 1974. № 11. P. 54−56.

36. Гурвич А. Г. Митогенетическое излучение. М.: Госмедиздат, 1934.

37. Гурвич А. Г., Гурвич Л. Д. Митогенетическое излучение. Изд-во Наркомздрава СССР, 1945.

38. Демин Е. М., Проскурнина Е. В., Владимиров Ю. А. Антиоксидантное действие дигидрокверцетина и рутина в пероксидазных реакциях, катализируемых цитохромом с // Вестник Московского Университета. Химия. 2008. № р. 354−360.

39. Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир, 1991.

40. Епанчицева О. М., Парфенов Э. А., Смирнов Л. Д., Владимиров Ю. А. Антирадикальная активность 3-замещенных кумаринов и их влияние на железозависимую хемилюминесценцию. // Бюллетень Экспериментальной Биологии и Медицины. 1991. № 112. Р. 358−360.

41. Журавлев А. И. Проблемы биолюминесценции. // Журнал общей биологии. 1965. № 26. Р. 129−137.

42. Журавлев А. И., Веселовский В. А., Кощеенко H.H. Биолюминесценция и хемилюминесценция некоторых органических соединений. // Успехи современной биологии. 1965. № 60. Р. 178−197.

43. Зенков Н. К., Ланкин В. З., Меньщикова Е. Б. Окислительный стресс. Биохимический и патофизиологический аспекты. М.: МАИК: Наука/Интерпериодика, 2001.

44. Измайлов Д. Ю., Владимиров Ю. А. Математическое моделирование кинетики цепного окисления липидов и хемилюминесценции в присутствии Fe2+. II. Действие антиоксидантов. // Биологические мембраны. 2003. № 20. Р. 349−358.

45. Клебанов Г. И, Бабенкова И. В., Теселкин Ю. О., Комаров О. С., Владимиров Ю. А. Оценка антиокислительной активности плазмы крови. // Лабораторное дело. 1988. № N5. Р. 59−62.

46. Клебанов Г. И., Бабенкова И. В., Теселкин Ю. О., Комаров О. С., Владимиров Ю. А. Роль активации полиморфно-ядерных лейкоцитов крови в развитии экспериментального увеита. // Вопросы Медицинской Химии. 1988. № (6). Р. 128−133.

47. Клебанов Г. И., Владимиров Ю. А. Клеточные механизмы прайминга и активации фагоцитов. // Успехи современной биологии. 1999. № 119. Р. 461−474.

48. Клебанов Г. И., Владимиров Ю. А., Бенов Л. Ц., Рибаров С. Р. Инициирование перекисного окисления липидов мембран липосом активированными полиморфноядерными лейкоцитами крови. // Бюлл. эксп. биол. и мед. 1988. № 105. Р. 674−676.

49. Клебанов Г. И., Туркменова Э. М., Крейнина М. В. // Биол. мембраны. 1987. № 4. Р. 1084.

50. Клянджунцева Э. А., Удельнов М. Г. В кн.: Вопросы патологии и физиологии сердца. М.: Медгиз, 1955.

51. Кованов В. В., Буков В. А. К вопросу о состоянии проблемы реплантации конечности и перспективах ее решения. // Вестн. АМН СССР. 1975. № 7. Р. 12−20.

52. Крук И. Н. Об ишемическом токсине. // Ортопедия, травматология и протезирование. 1975. № Р. 31−35.

53. Лакович Д. Основы флуоресцентной спектроскопии. М.: Мир, 1986.

54. Левандовский И. В., Ляхович В. В., Оксман Т. М., Цырлов И. Б., Кованов В. В. К характеристике внутриклеточного действия ишемического токсина. // Докл. АН СССР. 1974. № 219. Р. 996−998.

55. Ли Х. И., Владимиров Ю. А., Деев А. И. Сравнительное изучение действия карнозина и других антиоксидантов на хемилюминесценцию суспензии однослойных липосом в присутствии ионов железа. // Биофизика. 1990. № 35. Р. 82−85.

56. Львова О. Ф., Владимиров Ю. А. Сверхслабые свечения различных препаратов печени и ферментативные процессы. // Свободнорадикальные процессы в биологических системах. Симпозиум 2−5 июня. Тезисы докладов. 1964. № Р. 34.

57. Львова О. Ф., Владимиров Ю. А. Хемилюминесценция митохондрий и её связь с биохимическими процессами. // Труды Московского общества испытателей природы. 1966. № 16. Р. 214−217.

58. Мурина М. А., Белакина Н. С., Рощупкин Д. И. Хемилюминесценция системы полиморфноядерные лейкоциты-люминол в присутствии биогенных хлораминов. // Биофизика. 2004. № 49. Р. 1099−1105.

59. Мурина М. А., Рощупкин Д. И., Белакина Н. С., Филиппов C.B., Халилов Э. М. Усиленная люминолом хемилюминесценция стимулированных полиморфноядерных лейкоцитов: тушение тиолами. // Биофизика. 2005. № 50. Р. 1100−1104.

60. Оксман Т. М., Далин М. В., Кованов В. В. Ишемический токсин. // Докл. АН СССР. 1971. № 199. Р. 980−983.

61. Оксман Т. М., Мурашева О. Б., Левандовский И. В., Мещерякова М. А., Кутин A.A., Воронин И. А., Мысловатый Б. С., Белоусова Н. Д. К механизму нарушений периферического кровообращения в органах при острой ишемии. // Веста. АМН СССР. 1975. № 7. Р. 20−27.

62. Осипов А. Н., Степанов Т. О., Владимиров Ю. А., Козлов A.B., Каган В. Е. Регуляция пероксидазной активности цитохрома с с помощью оксида азота и лазерного излучения. // Биохимия. 2006. № 71. Р. 1392−1398.

63. Осипов А. Н., Якутова Э. Ш., Владимиров Ю. А. Образование гидроксильных радикалов при взаимодействии гипохлорита с ионами железа. // Биофизика. 1993. № 38. Р. 390−396.

64. Панасенко О. М., Арнхольд Ю., Арнольд К., Владимиров Ю. А., Сергиенко В. И. Взаимодействие гипохлорита с гидропероксидами и другими продуктамиокисления фосфатидилхолиновых липосом. // Биохимия. 1995. № 60. Р. 14 191 429.

65. Панасенко О. М., Арнхольд Ю., Сергиенко В. И., Арнольд К., Владимиров Ю. А. Стехиометрия взаимодействия гипохлорита с ненасыщенными связями фосфатидилхолина и свободных жирных кислот в составе липосом. // Биол. мембраны. 1996. № 13. Р. 271−281.

66. Панасенко О. М., Арнхольд Ю., Шиллер Ю. Гипохлорит взаимодействует с органическим гидропероксидом с образованием свободных радикалов, но не синглетного кислорода, инициируя перекисное окисление липидов. // Биохимия. 1997. № 62. Р. 1111−1121.

67. Панасенко О. М., Осипов А. Н., Шиллер Ю., Арнхольд Ю. Взаимодействие экзогенного гипохлорита, продуцируемого в системе миелопероксидаза + Н202 + С1-, с ненасыщенными фосфадилхолинами. // Биохимия. 2002. № 67. Р. 10 711 084.

68. Пирязев А. П. Хемилюминесценция фагоцитов цельной крови, стимулированная кристаллами сульфата бария: автореф. дис. канд. биол. наук. М.: НИИФХМ, 1997,19 с.

69. Ройтберг Г. Е., ред. Метаболический синдром. М.: МЕДпресс-информ, 2007.

70. Рощупкин Д. И., Белакина Н. С., Мурина М. А. Усиленная люминолом хемилюминесценция полиморфноядерных лейкоцитов кролика: Природа оксидантов, непосредственно вызывающих окисление люминола. // Биофизика. 2006. № 51. Р. 99−107.

71. Рубене Д. Я., Шаров B.C., Оленев В. И., Тирзит, Дубур Г. Я., Владимиров Ю. А. Использование хемилюминесцентного метода для оценки антиоксидантной активности некоторых производных 1,4- дигидропиридина. // Журнал Физической Химии. 1981. № 15. Р. 511−512.

72. Суслова Т. Б., Оленев В. И., Владимиров Ю. А. О роли ионов железа в хемилюминесценции липидов. //Биофизика. 1968. № 13. Р. 723−728.

73. Суслова Т. Б., Оленев В. И., Владимиров Ю. А. Хемилюминесценция, сопряженная с образованием липидных перекисей в биологических мембранах. I. Свечение митохондрий при добавлении Fe (2+). // Биофизика. 1969. № 14. Р. 510 516.

74. Тарусов Б. Н., Иванов И. И., Петрусевич Ю. М. Сверхслабое свечение биологических систем. М.: Изд-во Моск. ун-та, 1967.

75. Тарусов Б. Н., Поливода А. И., Журавлев А. И. Изучение сверхслабой спонтанной люминесценции животных клеток. // Биофизика. 1961. № 6. Р. 490.

76. Тарусов Б. Н., Поливода А. Н., Журавлев А. И. Обнаружение хемилюминесценции в печени облученных мышей. // Радиобиология. 1961. № 1. Р. 150.

77. Чеканов A.B., Панасенко О. М., Осипов А. Н., Матвеева Н. С., Казаринов К. Д., Владимиров Ю. А., Сергиенко В. И. Взаимодействие гипохлорита с гидропероксидом жирной кислоты приводит к образованию свободных радикалов. // Биофизика. 2005. № 50. Р. 13−19.

78. Шаров B.C., Владимиров Ю. А. Активизация хемилюминесценции липосом при перекисном окислении липидов ионами ТЬЗ+. // Биофизика. 1984. № 29. Р. 394−397.

79. Шаров B.C., Владимиров Ю. А. Хемилюминесценция липосом, активированная редкоземельными ионами. // Биофизика. 1982. № 27. Р. 327−329.

80. Шаров B.C., Дремина Е. С., Владимиров Ю. А. Активация Fe2±индуцированной хемилюминесценции в липопротеинах низкой плотности крови человека флуоресцентным красителем С-525. // Биофизика. 1995. № 40. Р. 428 433.

81. Шаров B.C., Суслова Т. Б., Деев А. И., Владимиров Ю. А. Активация хемилюминесценции при перекисном окислении липидов комплексом европий-тетрациклин. // Биофизика. 1980. № 25. Р. 923−924.

82. Шерстнев М. П., Азимбаев Т. К., Владимиров Ю. А. Активированная нильским синим железоинициированная хемилюминесценция желточных липопротеидов. // Биофизика. 1995. № 40. Р. 531−535.

83. Шерстнев М. П., Атанаев Т. Б., Владимиров Ю. А. Активированная родамином ж хемилюминесценция плазмы крови в присутствии ионов двухвалентного железа. // Биофизика. 1989. № 34. Р. 684−687.

84. Шумейко С. Г., Кованов В. В., Козловская H. JL, Далин М. В., Фиш Н. Г. Ишемический токсин и некоторые нарушения деятельности сердца. // Вестн. АМН СССР. 1975. № 7. Р. 27−30.

85. Afanas’ev I.B., Ostrachovitch Е.А., Korkina L.G. Lucigenin is a mediator of cytochrome С reduction but not of superoxide production. // Arch Biochem Biophys. 1999. № 366. P. 267−274.

86. Alexandrova M.L., Bochev P.G., Markova V.I., Bechev B.G., Popova M.A., Danovska M.P., Simeonova V.K. Changes in phagocyte activity in patients with ischaemic stroke. //Luminescence. 2001. № 16. P. 357−365.

87. Allegra L., Dal Sasso M., Bovio C., Massoni C., Fonti E., Braga P.C. Human neutrophil oxidative bursts and their in vitro modulation by different N-acetylcysteine concentrations. // Arzneimittelforschung. 2002. № 52. P. 669−676.

88. Allen R.C. Phagocytic leukocyte oxygenation activities and chemiluminescence: a kinetic approach to analysis. // Methods Enzymol. 1986. № 133. P. 449−493.

89. Allen R.C., Loose L.D. Phagocytic activation of a luminol-dependent chemiluminescence in rabbit alveolar and peritoneal macrophages. // Biochem Biophys Res Commun. 1976. № 69. P. 245−252.

90. Allen R.C., Stjernholm R.L., Steele R.H. Evidence for the generation of an electronic excitation state (s) in human polymorphonuclear leukocytes and its participation in bacterial activity. // Biochem Biophys Res Commun. 1972. № 47. P. 679−684.

91. Andersen L.W., Thiis J., Kharazmi A., Rygg I. The role of N-acetylcystein administration on the oxidative response of neutrophils during cardiopulmonary bypass. //Perfusion. 1995. № 10. P. 21−26.

92. Andrianova M.U., Paliulina M.V., Kukaeva E.A., Mil’chakov V.I. Lipid peroxidation and content of medium weight molecules in heart surgery with artificial blood circulation. // Anesteziol Reanimatol. 2001. № P. 33−35.

93. Arnhold J., Mueller S., Arnold K., Sonntag K. Mechanisms of inhibition of chemiluminescence in the oxidation of luminol by sodium hypochlorite. // J Biolumin Chemilumin. 1993. № 8. P. 307−313.

94. Arnhold J., Sonntag K., Sauer H., Hantzschel H., Arnold K. Increased native chemiluminescence in granulocytes isolated from synovial fluid and peripheral blood of patients with rheumatoid arthritis. // J Biolumin Chemilumin. 1994. № 9. P. 79−86.

95. Babior B.M. The respiratory burst of phagocytes. // J Clin Invest. 1984. № 73. P. 599−601.

96. Babior B.M. The respiratory burst oxidase. // Curr Opin Hematol. 1995. № 2. P. 55−60.

97. Babior B.M. The respiratory burst oxidase. // Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol. 1992. № 65. P. 49−95.

98. Baker W.L., Anglade M.W., Baker E.L., White C.M., Kluger J., Coleman C.I. Use of N-acetylcysteine to reduce post-cardiothoracic surgery complications: a metaanalysis. // Eur J Cardiothorac Surg. 2009. № 35. P. 521−527.

99. Bangham A.D., deGier J., Greville G.D. Osmotic properties and water permeability of phospholipid liquid crystals. // Chem Phys Lipids 1967. № l.P. 225 246.

100. Barnard M.L., Robertson B., Watts B.P., Jr., Turrens J.F. Role of nitric oxide and superoxide anion in spontaneous lung chemiluminescence. // Am J Physiol. 1997. № 272. P. L262−267.

101. Bassenge E., Sommer O., Schwemmer M., Bunger R. Antioxidant pyruvate inhibits cardiac formation of reactive oxygen species through changes in redox state. // Am J Physiol Heart Circ Physiol. 2000. № 279. P. H2431−2438.

102. Bates T.E., Loesch A., Burnstock G., Clark J.B. Mitochondrial nitric oxide synthase: a ubiquitous regulator of oxidative phosphorylation? // Biochem Biophys Res Commun. 1996. № 218. P. 40−44.

103. Beal M.F. Aging, energy, and oxidative stress in neurodegenerative diseases. // Ann Neurol. 1995. № 38. P. 357−366.

104. Beckman J.S. The double-edged role of nitric oxide in brain function and superoxide-mediated injury. // J Dev Physiol. 1991. № 15. P. 53−59.

105. Belboul A., Roberts D., Boijesson R, Johnsson J. Oxygen free radical generation in healthy blood donors and cardiac patients: the protective effect of allopurinol. // Perfusion. 2001. № 16. P. 59−65.

106. Belizy S., Nasarova I.N., Procofev V.N., Sorokina I.A., Puschkina N.V., Lukach A.I. Changes in antioxidative properties of lactoferrin from women’s milk during deamidation. // Biochemistiy (Mosc). 2001. № 66. P. 576−580.

107. Berlett B.S., Stadtman E.R. Protein oxidation in aging, disease, and oxidative stress. // J Biol Chem. 1997. № 272. P. 20 313−20 316.

108. Bhunia A.K., Han H., Snowden A., Chatteqee S. Redox-regulated signaling by lactosylceramide in the proliferation of human aortic smooth muscle cells. // J Biol Chem. 1997. № 272. P. 15 642−15 649.

109. Boelens R., Rademaker H., Pel R., Wever R. EPR studies of the photodissociation reactions of cytochrome c oxidase-nitric oxide complexes. // Biochim Biophys Acta. 1982. № 679. P. 84−94.

110. Bohm U., Meretey K., Sesztak M., Hodinka L., Koo E., Zahumenszky Z. Defects in opsonization activity of the serum of patients with chronic arthritis. // Z Rheumatol. 1988. № 47. P. 161−165.

111. Borutaite V., Morkuniene R., Brown G.C. Nitric oxide donors, nitrosothiols and mitochondrial respiration inhibitors induce caspase activation by different mechanisms. // FEBS Lett. 2000. № 467. P. 155−159.

112. Bostan M., Brasoveanu L.I., Livescu A., Manda G., Neagu M., Iordachescu D. Effects of synovial fluid on the respiratory burst of granulocytes in rheumatoid arthritis. //J CellMolMed. 2001. № 5. P. 188−194.

113. Boveris A., Cadenas E., Chance B. Ultraweak chemiluminescence: a sensitive assay for oxidative radical reactions. // Fed Proc. 1981. № 40. P. 195−198.

114. Brestel E.P., McClain E.J. A mechanism for inhibition of luminol-dependent neutrophil chemiluminescence by polyanions. // J Immunol. 1983. № 131. P. 25 152 519.

115. Briheim G., Stendahl O., Dahlgren C. Intra- and extracellular events in luminol-dependent chemiluminescence of polymorphonuclear leukocytes. // Infect Immun. 1984. № 45. P. 1−5.

116. Brown G.C. Nitric oxide and mitochondrial respiration. // Biochem Biophys Acta. 1999. № 1411. P. 351−369.

117. Brown G.C. Nitric oxide regulates mitochondrial respiration and cell functions by inhibiting cytochrome oxidase. //FEBS Lett. 1995. № 369. P. 136−139.

118. Brown G.C., Borutaite V. Nitric oxide, cytochrome c and mitochondria. // Biochem Soc Symp. 1999. № 66. P. 17−25.

119. Brunori M., Giuffre A., Sarti P., Stubauer G., Wilson M.T. Nitric oxide and cellular respiration. // Cell Mol Life Sei. 1999. № 56. P. 549−557.

120. Caraceni P., Ryu H.S., van Thiel D.H., Borle A.B. Source of oxygen free radicals produced by rat hepatocytes during postanoxic reoxygenation. // Biochim Biophys Acta. 1995. № 1268. P. 249−254.

121. Cavarocchi N.C., England M.D., O’Brien J.F., Solis E, Russo P., Schaff H.V., Orszulak T.A., Pluth J.R., Kaye M.P. Superoxide generation during cardiopulmonary bypass: is there a role for vitamin E? // J Surg Res. 1986. № 40. P. 519−527.

122. Ceriello A. Oxidative stress and glycemic regulation. // Metabolism. 2000. № 49. P. 27−29.

123. Chan S.S., Arndt-Jovin D.J., Jovin T.M. Proximity of lectin receptors on the cell surface measured by fluorescence energy transfer in a flow system. // J Histochem Cytochem. 1979. № 27. P. 56−64.

124. Chen C., Liu F.K., Qi X.P., Li J.S. The study of chemiluminescence in gastric and colonic carcinoma cell lines treated by anti-tumor drugs. // World J Gastroenterol. 2003. № 9. P. 242−245.

125. Chen J., Li Y., Lavigne J.A., Trush M.A., Yager J.D. Increased mitochondrial superoxide production in rat liver mitochondria, rat hepatocytes, and HepG2 cells following ethinyl estradiol treatment. // Toxicol Sci. 1999. № 51. P. 224−235.

126. Cheng S., Eberhardt N.L., Robbins J., Baxter J.D., Pastan I. Fluorescent rhodamine-labeled thyroid hormone derivatives: synthesis and binding to the thyroid hormone nuclear receptor. // FEBS Lett. 1979. № 100. P. 113−116.

127. Culotta E., Koshland D.E., Jr. NO news is good news. // Science. 1992. № 258. P. 1862−1865.

128. Dabrowski A., Konturek S.J., Konturek J.W., Gabryelewicz A. Role of oxidative stress in the pathogenesis of caerulein-induced acute pancreatitis. // Eur J Pharmacol. 1999. № 377. P. 1−11.

129. Dandona P., Qutob T., Hamouda W., Bakri F., Aljada A., Kumbkarni Y. Heparin inhibits reactive oxygen species generation by polymorphonuclear and mononuclear leucocytes. // Thromb Res. 1999. № 96. P. 437−443.

130. Dotan Y., Lichtenberg D., Pinchuk I. Lipid peroxidation cannot be used as a universal criterion of oxidative stress. // Prog Lipid Res. 2004. № 43. P. 200−227.

131. Doyle M.P., Hoekstra J.W. Oxidation of nitrogen oxides by bound dioxygen in hemoproteins. // J Inorg Biochem. 1981. № 14. P. 351−358.

132. Driomina E., Polnikov I., Sharov V., Azizova O., Vladimirov Y. The chemiluminescence assay of lipid peroxidation products in human blood plasma lipoproteins. // Free Radic Res. 1994. № 20. P. 279−288.

133. Driomina E.S., Sharov V.S., Vladimirov Y.A. Fe (2+)-induced lipid peroxidation kinetics in liposomes: the role of surface Fe2+ concentration in switching the reaction from acceleration to decay. // Free Radic Biol Med. 1993. № 15. P. 239−247.

134. Esterline R.L., Trash M.A. Lucigenin chemiluminescence and its relationship to mitochondrial respiration in phagocytic cells. // Biochem Biophys Res Commun. 1989. № 159. P. 584−591.

135. Faden H. Luminol-dependent whole blood chemiluminescence. // Eds K Van Dyke, V. Gastranova. Boca Raton: CRC Press. 1987. № 2. P. 183−191.

136. Faulkner K., Fridovich I. Luminol and lucigenin as detectors for 02. // Free Radic Biol Med. 1993. № 15. P. 447−451.

137. Fischer U.M., Klass O., Stock U, Easo J., Geissler H.J., Fischer J.H., Bloch W., Mehlhorn U. Cardioplegic arrest induces apoptosis signal-pathway in myocardial endothelial cells and cardiac myocytes. // Eur J Cardiothorac Surg. 2003. № 23. P. 984 990.

138. Florian M., Freiman A., Magder S. Treatment with 17-beta-estradiol reduces superoxide production in aorta of ovariectomized rats. // Steroids. 2004. № 69. P. 779 787.

139. Folch J., Ascoli I., Lees M., Meath J.A., Le B.N. Preparation of lipide extracts from brain tissue. // J Biol Chem. 1951. № 191. P. 833−841.

140. Frassetto S.S., Schetinger M.R., Webber A., Sarkis J.J., Netto C.A. Ischemic preconditioning reduces peripheral oxidative damage associated with brain ischemia in rats. // Braz J Med Biol Res. 1999. № 32. P. 1295−1302.

141. Gamkrelidze M., Mamamtavrishvili N., Bejitashvili N., Sanikidze T., Ratiani L. Role of oxidative stress in pathogenesis of atherosclerosis. // Georgian Med News. 2008. № P. 54−57.

142. Gatto E.M., Carreras M.C., Pargament G.A., Riobo N.A., Reides C., Repetto M., Fernandez Pardal M.M., Llesuy S., Poderoso J.J. Neutrophil function, nitric oxide, and blood oxidative stress in Parkinson’s disease. //Mov Disord. 1996. № 11. P. 261−267.

143. Grayeski M.L., Seitz W.R. Determination of fluorophor-labeled compounds based on peroxyoxalate chemiluminescence. // Anal Biochem. 1984. № 136. P. 277 284.

144. Greenlee L., Fridovich I., Handler P. Chemiluminescence induced by operation ofiron-flavoproteins. //Biochemistry. 1962. № 1. P. 779−783.

145. Griffith O.W., Stuehr D.J. Nitric oxide synthases: properties and catalytic mechanism. // Annu Rev Physiol. 1995. № 57. P. 707−736.

146. Griscavage J.M., Hobbs A.J., Ignairo L.J. Negative modulation of nitric oxide synthase by nitric oxide and nitroso compounds. // Adv Pharmacol. 1995. № 34. P. 215 234.

147. Gross S.S., Wolin M.S. Nitric oxide: pathophysiological mechanisms. // Annu Rev Physiol. 1995. № 57. P. 737−769.

148. Guzik T.J., Channon K.M. Measurement of vascular reactive oxygen species production by chemiluminescence. // Methods Mol Med. 2005. № 108. P. 73−89.

149. Halliwell B. Biochemistry of oxidative stress. // Biochem Soc Trans. 2007. № 35. P. 1147−1150.

150. Halliwell B. Oxidative stress and cancer: have we moved forward? // Biochem J. 2007. № 401. P. 1−11.

151. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Free radicals in biology and medicine, ed 3. Oxford, New York: University Press, 1999.

152. Hamano K., Ito H., Katoh T., Fujimura Y., Tsuboi H., Esato K. Granulocyte phagocytic function is impaired during cardiopulmonary bypass. // Ann Thorac Surg. 1996. № 62. P. 1820−1824.

153. Hogg N., Struck A., Goss S.P., Santanam N., Joseph J., Parthasarathy S., Kalyanaraman B. Inhibition of macrophage-dependent low density lipoprotein oxidation by nitric-oxide donors. // J Lipid Res. 1995. № 36. P. 1756−1762.

154. Hortelano S., Dallaporta B., Zamzami N., Hirsch T., Susin S.A., Marzo I., Bosca L., Kroemer G. Nitric oxide induces apoptosis via triggering mitochondrial permeability transition. // FEBS Lett. 1997. № 410. P. 373−377.

155. Hoshida S., Kuzuya T., Fuji H., Oe H., Hori M., Kamada T., Tada M. Transcardiac alteration of neutrophil function relates to myocardial ischaemia/reperfusion injury. // Cardiovasc Res. 1993. № 27. P. 377−383.

156. Hoshida S., Kuzuya T., Yamashita N., Oe H., Fuji H., Hori M., Tada M., Kamada T. Brief myocardial ischemia affects free radical generating and scavenging systems in dogs. // Heart Vessels. 1993. № 8. P. 115−120.

157. Howard J.A., Ingold K.U. The self-reaction of sec-butylperoxy radicals. Conformation of the Russell mechanism. // J A Chem Soc. 1968. № 90. P. 1056−1058.

158. Irani K., Xia Y., Zweier J.L., Sollott S.J., Der C.J., Fearon E.R., Sundaresan M., Finkel T., Goldschmidt-Clermont P.J. Mitogenic signaling mediated by oxidants in Ras-transformed fibroblasts. // Science. 1997. № 275. P. 1649−1652.

159. Itoh K., Nakao A., Kishimoto W., Takagi H. Heparin effects on superoxide production by neutrophils. // Eur Surg Res. 1995. № 27. P. 184−188.

160. Jacobi J., Kristal B., Chezar J., Shaul S.M., Sela S. Exogenous superoxide mediates pro-oxidative, proinflammatory, and procoagulatory changes in primary endothelial cell cultures. // Free Radic Biol Med. 2005. № 39. P. 1238−1248.

161. Jahangiri M., Kovacs I.B., Ridler C.D., Rees G.M., Gorog P. Coronaiy arteiy surgery is associated with different forms of atherogenic lipoprotein modifications. // Ann Thorac Surg. 1999. № 67. P. 652−656.

162. Johnson P., Garland P.B., Campbell P., Kusel J.R. Changes in the properties of the surface membrane of Schistosoma mansoni during growth as measured by fluorescence recovery after photobleaching. // FEBS Lett. 1982. № 141. P. 132−135.

163. Justice J.M., Tanner M.A., Myers P.R. Endothelial cell regulation of nitric oxide production during hypoxia in coronary microvessels and epicardial arteries. // J Cell Physiol. 2000. № 182. P. 359−365.

164. Kagan V.E., Tsuchiya M., Serbinova E., Packer L., Sies H. Interaction of the pyridoindole stobadine with peroxyl, superoxide and chromanoxyl radicals. // Biochem Pharmacol. 1993. № 45. P. 393−400.

165. Kaminski P.M., Wolin M.S. Hypoxia increases superoxide anion production from bovine coronary microvessels, but not cardiac myocytes, via increased xanthine oxidase. //Microcirculation. 1994. № 1. P. 231−236.

166. Karu T. Primary and secondary mechanisms of action of visible to near-IR radiation on cells. // J Photochem Photobiol B. 1999. № 49. P. 1−17.

167. Karu T., Pyatibrat L., Kalendo G. Irradiation with He-Ne laser increases ATP level in cells cultivated in vitro. // J Photochem Photobiol B. 1995. № 27. P. 219−223.

168. Keim M., Feelisch ML, Deussen A., Strauer B.E., Schrader J. Release of endothelium derived nitric oxide in relation to pressure and flow. // Cardiovasc Res. 1991. № 25. P. 831−836.

169. Kervinen M., Patsi J., Finel M., Hassinen I.E. Lucigenin and coelenterazine as superoxide probes in mitochondrial and bacterial membranes. // Anal Biochem. 2004. № 324. P. 45−51.

170. Kim Y.M., Bergonia H.A., Muller C., Pitt B.R., Watkins W.D., Lancaster J.R., Jr. Nitric oxide and intracellular heme. // Adv Pharmacol. 1995. № 34. P. 277−291.

171. Kita T., Kume N., Minami M., Hayashida K., Murayama T., Sano H., Moriwaki H., Kataoka H., Nishi E., Horiuchi H., Arai H., Yokode M. Role of oxidized LDL in atherosclerosis. // Ann N Y Acad Sei. 2001. № 947. P. 199−205- discussion 205−196.

172. Koksal H., Rahman A., Burma O., Halifeoglu I., Bayar M.K. The effects of low dose N-acetylcysteine (NAC) as an adjunct to cardioplegia in coronary artery bypass surgery. // Anadolu Kardiyol Derg. 2008. № 8. P. 437−443.

173. Kong C.W., Huang C.H., Hsu T.G., Tsai K.K., Hsu C.F., Huang M.C., Chen L.C. Leukocyte mitochondrial alterations after cardiac surgery involving cardiopulmonary bypass: clinical correlations. // Shock. 2004. № 21. P. 315−319.

174. Koppenol W.H., Moreno J.J., Pryor W.A., Ischiropoulos H., Beckman J.S. Peroxynitrite, a cloaked oxidant formed by nitric oxide and superoxide. // Chem Res Toxicol. 1992. № 5. P. 834−842.

175. Korshunov S.S., Skulachev V.P., Starkov A.A. High protonic potential actuates a mechanism of production of reactive oxygen species in mitochondria. // FEBS Lett. 1997. № 416. P. 15−18.

176. Kougias P., Chai H., Lin P.H., Lumsden A.B., Yao Q., Chen C. Adipocyte-derived cytokine resistin causes endothelial dysfunction of porcine coronary arteries. // J Vase Surg. 2005. № 41. P. 691−698.

177. Kowaltowski A .J., Vercesi A.E. Mitochondrial damage induced by conditions of oxidative stress. // Free Radic Biol Med. 1999. № 26. P. 463−471.

178. Kozlov A.V., Staniek K., Nohl H. Nitrite reductase activity is a novel function of mammalian mitochondria. // FEBS Lett. 1999. № 454. P. 127−130.

179. Krasowska A., Rosiak D., Szkapiak K., Oswiecimska M., Witek S., Lukaszewicz M. The antioxidant activity of BHT and new phenolic compounds PYA and PPA measured by chemiluminescence. // Cell Mol Biol Lett. 2001. № 6. P. 71−81.

180. Kruglov A.G., Yurkov I.S., Teplova V.V., Evtodienko Y.V. Lucigenin-derived chemiluminescence in intact isolated mitochondria. // Biochemistry (Mosc). 2002. № 67. P. 1529−1538.

181. Lancaster J.R., Jr., Hibbs J.B., Jr. EPR demonstration of iron-nitrosyl complex formation by cytotoxic activated macrophages. // Proc Natl Acad Sci USA. 1990. № 87. P. 1223−1227.

182. Layton M.E., Pazdernik T.L. Reactive oxidant species in piriform cortex extracellular fluid during seizures induced by systemic kainic acid in rats. // J Mol Neurosci. 1999. № 13. P. 63−68.

183. Leirisalo-Repo M., Paimela L., Koskimies S., Repo H. Functions of polymorphonuclear leukocytes in early rheumatoid arthritis. // Inflammation. 1993. № 17. P. 427−442.

184. Lenaz G., Cavazzoni M., Genova M.L., D’Aurelio M., Merlo Pich M., Pallotti F., Formiggini G., Marchetti M., Parenti Castelli G., Bovina C. Oxidative stress, antioxidant defences and aging. // Biofactors. 1998. № 8. P. 195−204.

185. Li Y., Trash M.A. Diphenyleneiodonium, an NAD (P)H oxidase inhibitor, also potently inhibits mitochondrial reactive oxygen species production. // Biochem Biophys Res Commun. 1998. № 253. P. 295−299.

186. Li Y., Zhu H., Trash M.A. Detection of mitochondria-derived reactive oxygen species production by the chemilumigenic probes lucigenin and luminol. // Biochim Biophys Acta. 1999. № 1428. P. 1−12.

187. Liochev S.I., Fridovich I. Lucigenin (bis-N-methylacridinium) as a mediator of superoxide anion production. // Arch Biochem Biophys. 1997. № 337. P. 115−120.

188. Liochev S.I., Fridovich I. Lucigenin as mediator of superoxide production: revisited. // Free Radic Biol Med. 1998. № 25. P. 926−928.

189. Liochev S.I., Fridovich I. The role of 02.- in the production of HO.: in vitro and in vivo. // Free Radic Biol Med. 1994. № 16. P. 29−33.

190. Liochev S.L. The role of iron-sulfur clusters in in vivo hydroxyl radical production. // Free Radic Res. 1996. № 25. P. 369−384.

191. Lissi E., Pascual C., Del Castillo M.D. Luminol luminescence induced by 2,2'-Azo-bis (2-amidinopropane) thermolysis. // Free Radie Res Commun. 1992. № 17. P. 299−311.

192. Lissi E., Salim-Hanna M., Pascual C., del Castillo M.D. Evaluation of total antioxidant potential (TRAP) and total antioxidant reactivity from luminol-enhanced chemiluminescence measurements. // Free Radie Biol Med. 1995. № 18. P. 153−158.

193. Love S. Oxidative stress in brain ischemia. // Brain Pathol. 1999. № 9. P. 119 131.

194. Magaro M., Zoli A., Altomonte L., Mirone L., De Sole P., Di Mario G., De Leo E. Effect of fish oil on neutrophil chemiluminescence induced by different stimuli in patients with rheumatoid arthritis. // Ann Rheum Dis. 1992. № 51. P. 877−880.

195. Manteifel V.M., Karu T.I. Structure of mitochondria and activity of their respiratory chain in subsequent generations of yeast cells exposed to He-Ne laser light. // Izv Akad Nauk Ser Biol. 2005. № P. 672−683.

196. Markesbery W.R. Oxidative stress hypothesis in Alzheimer’s disease. // Free Radie Biol Med. 1997. № 23. P. 134−147.

197. Maulik G., Maulik N., Bhandari V., Kagan V.E., Pakrashi S., Das D.K. Evaluation of antioxidant effectiveness of a few herbal plants. // Free Radie Res. 1997. № 27. P. 221−228.

198. McCord J.M. The evolution of free radicals and oxidative stress. // Am J Med. 2000. № 108. P. 652−659.

199. Menasche P. The inflammatory response to cardiopulmonary bypass and its impact on postoperative myocardial function. // Curr Opin Cardiol. 1995. № 10. P. 597 604.

200. Merenyi G., Lind J., Eriksen T.E. Luminol chemiluminescence: chemistry, excitation, emitter. // J Biolumin Chemilumin. 1990. № 5. P. 53−56.

201. Meske S., Maly F.E., Estefan M., Muller W. Liberation of the oxygen radical from peripheral human phagocytes (granulocytes and monocytes) in patients with chronic polyarthritis. // Z Rheumatol. 1985. № 44. P. 41−45.

202. Miesel R., Murphy M.P., Kroger H. Enhanced mitochondrial radical production in patients which rheumatoid arthritis correlates with elevated levels of tumor necrosis factor alpha in plasma. // Free Radic Res. 1996. № 25. P. 161−169.

203. Milam S.B., Zardeneta G., Schmitz J.P. Oxidative stress and degenerative temporomandibular joint disease: a proposed hypothesis. // J Oral Maxillofac Surg. 1998. № 56. P. 214−223.

204. Miles A.M., Bohle D.S., Glassbrenner P.A., Hansert B., Wink D.A., Grisham M.B. Modulation of superoxide-dependent oxidation and hydroxylation reactions by nitric oxide. // J Biol Chem. 1996. № 271. P. 40−47.

205. Miller F.J., Jr., Sharp W.J., Fang X., Oberley L. W, Oberley T.D., Weintraub N.L. Oxidative stress in human abdominal aortic aneurysms: a potential mediator of aneurysmal remodeling. // Arterioscler Thromb Vase Biol. 2002. № 22. P. 560−565.

206. Mohazzab K.M., Kaminski P.M., Wolin M.S. NADH oxidoreductase is a major source of superoxide anion in bovine coronary artery endothelium. // Am J Physiol. 1994. № 266. P. H2568−2572.

207. Morris J.C. The acid ionization constant of HOC1 from 5 to 35oC. // J Phys Chem. 1966. № 70. P. 3798−3805.

208. Motoyama S., Saito S., Minamiya Y., Saito R., Nakamura M., Okuyama M., Imano H., Ogawa J. Methylprednisolone inhibits low-flow hypoxia-induced mitochondrial dysfunction in isolated perfused rat liver. // Crit Care Med. 2003. № 31. P. 1468−1474.

209. Mueller S., Arnhold J. Fast and sensitive chemiluminescence determination of H202 concentration in stimulated human neutrophils. // J Biolumin Chemilumin. 1995. № 10. P. 229−237.

210. Nakajima K., Nakano T., Tanaka A. The oxidative modification hypothesis of atherosclerosis: the comparison of atherogenic effects on oxidized LDL and remnant lipoproteins in plasma. // Clin Chim Acta. 2006. № 367. P. 36−47.

211. Nakazawa S. Reduction of neutrophil activation by prostaglandin El in open heart surgery. // Nihon Kyobu Geka Gakkai Zasshi. 1992. № 40. P. 1078−1084.

212. Neuzil J., Rayner B.S., Lowe H.C., Witting P.K. Oxidative stress in myocardial ischaemia reperfusion injury: a renewed focus on a long-standing area of heart research. //RedoxRep. 2005. № 10. P. 187−197.

213. Niess A.M., Dickhuth H.H., Northoff H., Fehrenbach E. Free radicals and oxidative stress in exercise-immunological aspects. // Exerc Immunol Rev. 1999. № 5. P. 22−56.

214. Nilsson J., Nordin Fredrikson G., Schiopu A., Shah P.K., Jansson B., Carlsson R. Oxidized LDL antibodies in treatment and risk assessment of atherosclerosis and associated cardiovascular disease. // Curr Pharm Des. 2007. № 13. P. 1021−1030.

215. Niwa Y., Somiya K., Miyachi Y., Kanoh T., Sakane T. Luminol-independent chemiluminescence by phagocytes is markedly enhanced by dexamethasone, not by other glucocorticosteroids. //Inflammation. 1987. № 11. P. 163−174.

216. Noguchi T., Nakano M. Effect of ferrous ions on microsomal phospholipid peroxidation and related light emission. // Biochim Biophys Acta. 1974. № 368. P. 446 455.

217. Nohl H., Jordan W. The mitochondrial site of superoxide formation. // Biochem Biophys Res Commun. 1986. № 138. P. 533−539.

218. Nurcombe H.L., Bucknall R.C., Edwards S.W. Neutrophils isolated from the synovial fluid of patients with rheumatoid arthritis: priming and activation in vivo. // Ann Rheum Dis. 1991. № 50. P. 147−153.

219. Nuritdinov V.A. Use of rhodamine for luminescence studies. // Vestn Oftalmol. 1980. № P. 64−65.

220. Okuda M., Lee H.C., Kumar C., Chance B. Comparison of the effect of a mitochondrial uncoupler, 2,4-dinitrophenol and adrenaline on oxygen radical production in the isolated perfused rat liver. // Acta Physiol Scand. 1992. № 145. P. 159−168.

221. Olenev V.I., Vladimirov Y.A. The chemiluminescence accompanying the lipid peroxidation in biological membranes. XI. The chemiluminescence spectra. // Studia Biophysica. 1973. № 38. P. 131−138.

222. Orhan G., Yapici N., Yuksel M., Sargin M., Senay S., Yalcin A.S., Aykac Z., Aka S.A. Effects of N-acetylcysteine on myocardial ischemia-reperfiision injury in bypass surgery. // Heart Vessels. 2006. № 21. P. 42−47.

223. Padmaja S., Huie RE. The reaction of nitric oxide with organic peroxyl radicals. // Biochem Biophys Res Commun. 1993. № 195. P. 539−544.

224. Panasenko O.M. The mechanism of the hypochlorite-induced lipid peroxidation. //BioFactors. 1997. № 6. P. 181−190.

225. Panasenko O.M., Arnhold J., Vladimirov Y.A., Arnold K., Sergienko V.I. Hypochlorite-induced peroxidation of phosphatidylcholine is mediated by hydroperoxides. // Free Radic Res. 1997. № 27. P. 1−12.

226. Panasenko O.M., Evgina S.A., Driomina E.S., Sharov V.S., Sergienko V.I., Vladimirov Y.A. Hypochlorite induces lipid peroxidation in blood lipoproteins and phospholipid liposomes. // Free Radic Biol Med. 1995. № 19. P. 133−140.

227. Patel M., Li Q.Y., Chang L.Y., Crapo J., Liang L.P. Activation of NADPH oxidase and extracellular superoxide production in seizure-induced hippocampal damage. // J Neurochem. 2005. № 92. P. 123−131.

228. Pennington S.N., Smith C.P., Jr. The effect of dietary vitamin E on indomethacin stimulated chemiluminescense in rat liver microsomes. // Prostaglandins Med. 1979. № 2. P. 33−42.

229. Phillips T.R., Yang W.C., Schultz R.D. The effects of glucocorticosteroids on the chemiluminescence response of bovine phagocytic cells. // Vet Immunol Immunopathol. 1987. № 14. P. 245−256.

230. Poderoso J.J., Lisdero C., Schopfer F., Riobo N., Carreras M.C., Cadenas E., Boveris A. The regulation of mitochondrial oxygen uptake by redox reactions involving nitric oxide and ubiquinol. // J Biol Chem. 1999. № 274. P. 37 709−37 716.

231. Pollet E., Martinez J.A., Metha B., Watts B.P., Jr., Turrens J.F. Role of tryptophan oxidation in peroxynitrite-dependent protein chemiluminescence. // Arch Biochem Biophys. 1998. № 349. P. 74−80.

232. Prasad K., Chan W.P., Bharadwaj B. Superoxide dismutase and catalase in protection of cardiopulmonary bypass-induced cardiac dysfunction and cellular injury. // Can J Cardiol. 1996. № 12. P. 1083−1091.

233. Prasad K., Kalra J., Bharadwaj B., Chaudhary A.K. Increased oxygen free radical activity in patients on cardiopulmonary bypass undergoing aortocoronaiy bypass surgery. // Am Heart J. 1992. № 123. P. 37−45.

234. Prasad K., Lee P. Suppression of oxidative stress as a mechanism of reduction of hypercholesterolemic atherosclerosis by aspirin. // J Cardiovasc Pharmacol Ther. 2003. № 8. P. 61−69.

235. Prasad K., Lee P., Mantha S.V., Kalra J., Prasad M., Gupta J.B. Detection of ischemia-reperfusion cardiac injury by cardiac muscle chemiluminescence. // Mol Cell Biochem. 1992. № 115. P. 49−58.

236. Privett O.S., Lundberg W.O., Khan N. A, Tolberg W. E, Wheeler D.H. // J. Amer. Oil Chem. Soc. 1953. № 30. P. 61−66.

237. Pryor W.A., Squadrito G.L. The chemistry of peroxynitrite: a product from the reaction of nitric oxide with superoxide. // Am J Physiol. 1995. № 268. P. L699−722.

238. Puppo A., Halliwell B. Formation of hydroxyl radicals from hydrogen peroxide in the presence of iron. Is haemoglobin a biological Fenton reagent? // Biochem J. 1988. № 249. P. 185−190.

239. Radwanska-Wala B., Buszman E., Druzba D. Reactive oxygen species in pathogenesis of central nervous system diseases. // Wiad Lek. 2008. № 61. P. 67−73.

240. Ranganathan S., Churchill P.F., Hood R.D. Inhibition of mitochondrial respiration by cationic rhodamines as a possible teratogenicity mechanism. // Toxicol Appl Pharmacol. 1989. № 99. P. 81−89.

241. Rembish S.J., Trash M.A. Further evidence that lucigenin-derived chemiluminescence monitors mitochondrial superoxide generation in rat alveolar macrophages. // Free Radic Biol Med. 1994. № 17. P. 117−126.

242. Rembish S.J., Yang Y., Trash M.A. Inhibition of mitochondrial superoxide generation in rat alveolar macrophages by 12−0-tetradecanoylphorbol-13-acetate: potential role of protein kinase C. // Res Commun Mol Pathol Pharmacol. 1994. № 85. P. 115−129.

243. Repetto M.G., Reides C.G., Evelson P., Kohan S., de Lustig E.S., Llesuy S.F. Peripheral markers of oxidative stress in probable Alzheimer patients. // Eur J Clin Invest. 1999. № 29. P. 643−649.

244. Reutov V.P., Azhipa la I., Kaiushin L.P. Oxygen as an inhibitor of

Заполнить форму текущей работой